引用

Ricin是蓖麻植物Ricinus Communis产生的一种剧毒蛋白质。毒素相对易于分离，可以用作生物武器。人们对鉴定有效的Ricin抑制剂非常有兴趣。在这项研究中，我们通过三个独立的测定法证明了重构粉末牛奶的成分与赖切蛋白具有很高的结合亲和力。我们发现，牛奶可以竞争性结合并减少II型Asialofetuin的毒素量，该毒素被用作研究ricin与半乳糖细胞表面受体的结合的模型。牛奶还去除与微量滴定板结合的利西因。在平行实验中，我们通过活性测定和免疫PCR证明了牛奶可以竞争性结合1 ng/ml ricin，从而减少了细胞的毒素摄取量，从而抑制ricin的生物学活性。牛奶对VERO细胞中ricin活性的抑制作用与抗癌蛋白抗体的水平相同。我们还发现，（a）牛奶在10或100 ng/ml的浓度下并未抑制ricin；（b）在121 c时在DMEM中使用10 ng/ml ricin的高压灭菌，持续30分钟，完全废除了活性； and (c) milk did not affect the activity of another ribosome inactivating protein, Shiga toxin type 2 (Stx2), produced by pathogenic Escherichia coli O157:H7. Unlike ricin, which is internalized into the cells via a galactose-binding site, Stx2 is internalized through the cell surface receptor glycolipid globotriasylceramides Gb3 and Gb4. These observations suggest that ricin toxicity may possibly be reduced at room temperature by a widely consumed natural liquid food.