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人类炎症性caspase，包括caspase-1， -4， -5和-12，被认为是先天免疫的关键调节因子，保护人们免受败血症和许多炎症性疾病的侵袭。Caspase-1在炎症小体募集后被近端诱导的二聚体激活，但其余炎症caspase在炎症小体组装中的作用尚不清楚。在本研究中，我们使用半胱天冬酶双分子荧光互补来可视化炎症小体的组装和炎症半胱天冬酶在单细胞中的二聚。我们观察到在原发性巨噬细胞中，一系列炎症小体蛋白的共表达和脂多糖(LPS)处理诱导caspase-1二聚。Caspase-4和-5仅被选定的炎症小体蛋白二聚，而caspase-12的二聚未被任何研究处理检测到。值得注意的是，我们确定了某些炎症小体蛋白可以诱导caspase-1与caspase-4或-5异质二聚体。在对霍乱毒素亚基b反应的lps启动的初级巨噬细胞中也检测到caspase -5同质二聚体和caspase-1/-5异质二聚体。炎症小体复合体的亚细胞定位和组织明显不同，取决于上游触发器以及caspase或caspase组合被募集。ASC(含有caspase募集结构域的凋亡相关斑点样蛋白)/caspase-1复合物的三维成像显示ASC的一个大球形复合体，caspase-1在外表面二聚。相比之下，NALP1 (NACHT富含亮氨酸重复蛋白1)/caspase-1复合体形成了大型丝状结构。这些结果表明，caspase-1， -4或-5可以在特定的情况下被募集到炎症小体中，通常导致组织明显的和局部的复合体，这可能会影响这些蛋白酶的功能。